Enzymhemmung

Reversible Hemmung

Kompetitive Hemmung

Der Inhibitor bindet reversibel nur an das freie Enzym, wodurch es nicht mit dem Substrat in Verbindung kommt. Nur ein Teil der Enzyme bindet den Inhibitor und der andere Teil bindet das Substrat und reagiert zum Produkt. Das aktive Zentrum ist durch das Inhibitormolekül blockiert. Die Reaktion wird dadurch bei gleicher Substratkonzentration verlangsamt. Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit ist nicht beeinflusst, es wird jedoch mehr Substrat benötigt, um sie zu erreichen.

Unkompetitive Hemmung

Der Inhibitor bindet reversibel aber nicht an das Enzym alleine, sondern immer nur an den Enzym-Substrat-Komplex. Auch in diesem Fall wird die Reaktion verlangsamt und auch die maximale Reaktionsgeschwindigkeit sowie der K_M-Wert gemindert. Die Reduktion des K_M -Wertes bedeutet hier allerdings keine erhöhte Affinität für das Substrat, sondern eine Verschiebung des Gleichgewichts der Reaktion.

Nicht-kompetitive Hemmung

In diesem Fall ist die Reihenfolge in der Substrat und Inhibitor an das Enzym binden nicht festgelegt. Dadurch wird die Geschwindigkeit der Reaktion und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit deutlich gemindert.

Irreversible Hemmung

In einem solchen Fall wird das Enzym durch eine irreversible Wechselwirkung (normalerweise kovalente Interaktion) mit dem Inhibitor deaktiviert. Diese Stoffe binden an das aktive Zentrum des Enzyms und verhindern dadurch die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes. Dazu gehören unter anderem Schwermetall-Ionen, die, wenn sie an eine Thiol-Gruppe im aktiven Zentrum binden, das Enzym funktionslos machen.