Reaktionskinetik

Michaelis-Menten-Kinetik

Bei einer Reaktion gibt es ein Fließgleichgewicht. Bei einer Reaktion, wo Enzyme (E) als Katalysatoren verwendet werden, gibt es zwei Voraussetzungen. Zum einem wird bei der Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes (ES) ein Gleichgewichtszustand erreicht, dieser wird Steady-State genannt. Zum anderen liegt das Gleichgewicht auf der Seite der Produkte (P) welche sich wieder vom Enzym trennen. Was meinst du wie ein solches Fließgleichgewicht aussieht?

Die Reaktionsgeschwindigkeit ist abhängig von der Konzentration des Substrates. Das Substrat ist der Stoff der in einen anderen umgesetzt werden soll. Die Reaktionsgeschwindigkeit gibt an, wie schnell eine Reaktion abläuft, also wie lange du warten musst, bis du dein Produkt hast.

Durch v0 kannst du messen, wie schnell sich das Substrat an das Enzym bindet und bei vmax haben alle Enzyme ein Substrat erhalten, man spricht auch davon, dass alle Enyzme besetzt sind. Wenn das passiert ist, ist die Reaktion im Steady-State. Die eckigen Klammern stehen für die Konzentration des Stoffes, in diesem Fall das Substrat. KM ist die Michaelis- Menten- Konstante. Der KM-Wert ist die Substratkonzentration bei der Hälfte der maximalen Geschwindigkeit (vmax). Dadurch weißt du, wie gerne sich das Enzym mit dem passenden Substrat verbinden möchte, dass wird auch Affinität genannt. Wenn der KM-Wert niedrig ist, ist die Affinität hoch.

Du kannst den Wert berechnen, aber auch in einem Diagramm ablesen. Bei dem Diagramm ist die Reaktionsgeschwindigkeit (y-Achse) gegen die Substratkonzentration (x-Achse) aufgetragen. Die entstehende Kurve nennt man Sättigungskurve, da bei vmax die Enzymreaktion den Zustand der Sättigung erreicht hat. Der Kurvenverlauf ist Hyperbelartig.

Die Enzymaktivität ist von der Substratkonzentration abhängig. Bei einer geringen Substratkonzentration, ist auch die Enzymaktivität und somit auch die Reaktionsgeschwindigkeit gering. Da Enzyme nur an vorhandenes Substrat binden können, fallen die Aktivität und die Geschwindigkeit gering aus, wenn wenig Substrat vorhanden ist. Durch Zugabe von Substrat kann die Enzymaktivität und die Reaktionsgeschwindigkeit erhöht werden. Bei einer hohen Substratkonzentration sind die Enzymaktivität und Reaktionsgeschwindigkeit entsprechend auch hoch. Wenn alle Enzyme besetzt sind, spricht man von einer Sättigung, die Geschwindigkeit kann da nur noch erhöht werden, wenn die Enzymkonzentration erhöht wird.

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