Wenn bei Reaktionen Enzyme eingesetzt werden, wird für die Reaktionskinetik die Michaelis-Menten-Kinetik verwendet. Daher wird hier vorrangig auf die Michels-Menten-Kinetik eingegangen.
Während einer Reaktion herrscht ein dynamisches Gleichgewicht. Bei einer Reaktion, bei der Enzyme (E) als Katalysatoren verwendet werden, gibt es zwei Voraussetzungen. Erstens wird ein Gleichgewicht erreicht, wenn ein Enzym-Substrat-Komplex (ES) gebildet wird, der als stationärer Zustand bezeichnet wird. Zweitens liegt das Gleichgewicht auf der Seite der Produkte (P), die sich wieder vom Enzym trennen. Wie sieht Ihrer Meinung nach ein solches Gleichgewicht aus?
Die Reaktionsgeschwindigkeit hängt von der Konzentration des Substrats ab. Das Substrat ist die Substanz, die in eine andere umgewandelt werden soll. Die Reaktionsgeschwindigkeit gibt an, wie schnell eine Reaktion abläuft, d. h. wie lange man warten muss, bis das Produkt entsteht.
Mit v0 kann man messen, wie schnell das Substrat an das Enzym bindet, und bei vmax haben alle Enzyme ein Substrat gebunden, man sagt auch, dass alle Enzyme besetzt sind. Wenn dies geschieht, befindet sich die Reaktion im Fließgleichgewicht. Das S in eckigen Klammern steht für die Konzentration des Substrats. KM ist die Michaelis-Menten-Konstante. Der KM-Wert ist die Substratkonzentration bei der Hälfte der maximalen Geschwindigkeit (vmax). Dies gibt an, wie stark das Enzym mit dem entsprechenden Substrat kombiniert werden möchte, was auch als Affinität bezeichnet wird. Wenn der KM-Wert niedrig ist, ist die Affinität hoch.
Du kannst den Wert berechnen, aber auch in einem Diagramm sehen. In dem Diagramm wird die Reaktionsgeschwindigkeit (y-Achse) gegen die Substratkonzentration (x-Achse) aufgetragen. Die resultierende Kurve wird als Sättigungskurve bezeichnet, da die Enzymreaktion bei vmax den Sättigungszustand erreicht hat. Die Kurve ist hyperbolisch.
Die Enzymaktivität hängt von der Substratkonzentration ab. Bei einer niedrigen Substratkonzentration sind auch die Enzymaktivität und damit die Reaktionsgeschwindigkeit niedrig. Da Enzyme nur an verfügbares Substrat binden können, sind die Aktivität und die Geschwindigkeit niedrig, wenn nur wenig Substrat vorhanden ist. Die Zugabe von Substrat kann die Enzymaktivität und die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen. Bei einer hohen Substratkonzentration sind die Enzymaktivität und die Reaktionsgeschwindigkeit entsprechend hoch. Wenn alle Enzyme besetzt sind, spricht man von Sättigung; die Geschwindigkeit kann dann nur erhöht werden, wenn die Enzymkonzentration erhöht wird.