Enzymhemmung

Reversible Hemmung

Kompetitive Hemmung

Der Inhibitor bindet sich nur reversibel an das freie Enzym und verhindert so, dass es sich mit dem Substrat verbindet. Nur ein Teil des Enzyms bindet den Inhibitor, während der Rest das Substrat bindet und ein Produkt bildet. Das aktive Zentrum wird durch das Inhibitormolekül blockiert. Die Reaktion wird bei konstanter Substratkonzentration verlangsamt. Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird nicht beeinflusst, es wird jedoch mehr Substrat benötigt, um sie zu erreichen.

Unkompetitive Hemmung

Der Inhibitor bindet reversibel, aber nicht an das Enzym allein, sondern nur an den Enzym-Substrat-Komplex. Auch in diesem Fall wird die Reaktion verlangsamt und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit sowie der K_M-Wert werden ebenfalls reduziert. Die Verringerung des K_M-Werts bedeutet hier jedoch keine erhöhte Affinität für das Substrat, sondern eine Verschiebung des Reaktionsgleichgewichts.

Nicht-kompetitive Hemmung

In diesem Fall ist die Reihenfolge, in der Substrat und Inhibitor an das Enzym binden, nicht festgelegt. Dadurch werden die Reaktionsgeschwindigkeit und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erheblich reduziert.

Irreversible Hemmung

In solchen Fällen wird das Enzym durch eine irreversible Wechselwirkung (in der Regel eine kovalente Wechselwirkung) mit dem Inhibitor inaktiviert. Diese Substanzen binden an das aktive Zentrum des Enzyms und verhindern so die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes. Dazu gehören unter anderem Schwermetallionen, die, wenn sie an eine Thiolgruppe im aktiven Zentrum binden, das Enzym inaktivieren.