Die Hemmung von Enzymen ist ein wichtiger Prozess in der Biochemie, um die Effektivität von Enzymen zu beeinflussen. Meist binden Inhibitoren (Enzyme, Proteine, oder Chemikalien) an die Enzyme und schränken somit deren katalytische Funktion ein. Dies kann auf verschiedene Weisen passieren.
Irreversible Hemmung
In solchen Fällen wird das Enzym durch eine irreversible Wechselwirkung (in der Regel eine kovalente Wechselwirkung) mit dem Inhibitor inaktiviert. Diese Substanzen binden an das aktive Zentrum des Enzyms und verhindern so die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes. Dazu gehören unter anderem Schwermetallionen, die, wenn sie an eine Thiolgruppe im aktiven Zentrum binden, das Enzym inaktivieren.
Reversible Hemmung
Bei der reversiblen Hemmung behindern die Inhibitoren des Enzym nur vorrübergehen und können auch wieder gelöst werden. Hier gibt es verschiedene Arten der Hemmung.
Kompetitive Hemmung
Der Inhibitor bindet direkt an aktive Zentrum des freien Enzyms und verhindert so, dass es sich mit dem Substrat verbindet. Allerdings bindet nur ein Teil des Enzyms den Inhibitor, während der Rest das Substrat bindet und ein Produkt bildet. Die Bindung des Inhibitors führt dazu, dass die Reaktion bei konstanter Substratkonzentration verlangsamt wird. Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird jedoch nicht beeinflusst, es wird jedoch mehr Substrat benötigt, um sie zu erreichen.
Unkompetitive Hemmung
Der Inhibitor nicht an des Enzym direkt, sondern an den Enzym-Substrat-Komplex. Auch in diesem Fall wird die Reaktion verlangsamt und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit sowie der KM-Wert werden ebenfalls reduziert. Die Verringerung des KM-Werts bedeutet hier jedoch keine erhöhte Affinität für das Substrat, sondern eine Verschiebung des Reaktionsgleichgewichts.
Nicht-kompetitive Hemmung
In diesem Fall ist die Reihenfolge, in der Substrat und Inhibitor an das Enzym binden, nicht festgelegt. Dadurch werden die Reaktionsgeschwindigkeit und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erheblich reduziert.
